В каких продуктах содержатся амилаза

11 продуктов питания, богатых ферментами

«Мы есть то, что мы едим», — сказал Гиппократ. Правильное питание — это основа здоровья, а неправильное — источник болезней. Здоровая пища должна включать в себя ферменты, помогающие ее расщеплению, перевариванию и усвоению. Для разных видов еды нужны свои ферменты.

Обмен веществ: главный процесс жизнедеятельности

Обмен веществ (метаболизм) — это непрерывный процесс поступления в организм питательных веществ, затем расщепление их на составляющие части, последующее усвоение полезных элементов и выведение продуктов распада. В процессе обмена веществ одни молекулы превращаются в другие, это происходит при участии ферментов, которые являются катализаторами этих процессов.

Слово «ферменты» переводится как «закваска». Некоторые из них вырабатываются полезными бактериями, обитающими в кишечнике, другие поступают с пищей. Ферменты помогают организму переваривать пищу и тем самым облегчают обмен веществ. Одни из них содействуют перевариванию белков, другие способствуют усвоению жиров, третьи облегчают переваривание углеводов. В аптеках есть много препаратов, которые служат этим целям. В продаже также имеются биологически активные добавки (БАДы), из них особенно популярны те, что содержат панкреатин, бромелайн и папаин.

Необходимость в ферментах появляется при ослаблении метаболизма. Он возникает в следующих случаях:

• возрастные изменения организма, при которых собственных ферментов становится меньше,
• вялый кишечник с пониженной активностью, вызванной гиподинамией,
• сниженный иммунитет,
• некоторые болезни желудочно-кишечного тракта и пищеварительных органов,
• лишний вес и т. д.

Профилактика нарушений обмена

Для поддержания здоровья очень важно правильное питание и здоровое пищеварение. А если работа желудочно-кишечного тракта (ЖКТ) регулярно нарушается, со временем это может привести к появлению болезней. Для профилактики таких явлений необходимо наладить здоровый рацион. В этом роль большую роль играют продукты питания с достаточным количеством ферментов. Благодаря их действию:

• поддерживается нормальный метаболизм,
• нормализуется вес,
• повышается иммунитет,
• происходит самоочищение организма,
• постоянно обновляются клетки и т. д.

Все это поддерживает органы пищеварения в нормальном состоянии и является профилактикой заболеваний.

Симптомы недостатка ферментов

При дефиците ферментов в питании пища плохо усваивается и не выводится полностью. Из-за этого в кишечнике усиливаются процессы брожения, повышается количество патогенных микроорганизмов. Существуют симптомы, говорящие о том, что организму не хватает ферментов. Вот они:

• нарушения деятельности ЖКТ,
• гастрит,
• регулярные запоры,
• отложение солей, боли в суставах,
• подагра и т. д.

Питание, богатое ферментами

Современное общество страдает гиподинамией. Многие люди сидят весь день в офисе за компьютером, на работу и с работы ездят на автомобиле. В таких условиях физическая нагрузка на организм недостаточна. Отсюда возникают проблемы в деятельности желудочно-кишечного тракта, такие, как частые запоры, медленная эвакуация отработанных веществ. Чтобы избавиться от таких явлений, необходима профилактика. Для налаживания работы ЖКТ, некоторые люди принимают аптечные препараты (по телевидению мы часто видим их рекламу). Но есть гораздо лучшее решение — вводить в рацион продукты питания, содержащие естественные ферменты.

11 продуктов питания, которые содержат много полезных ферментов

• Ананас — содержит бромелайн, облегчающий переваривание белковой пищи.
• Манго — включает в себя амилазу, способствующую расщеплению углеводов.
• Папайя — содержит катализатор, сходный с бромелайном. Этот фрукт полезен для расщепления белков. Однако есть предостережения. Папайя не рекомендуется беременным женщинам, так как она может спровоцировать выкидыш. Также этот фрукт часто вызывает аллергию.
• Банан — его ферменты проявляют свою активность только в полностью зрелых, сладких плодах. Зеленые плоды с этой точки зрения почти бесполезны.
• Киви — содержит большое количество фруктовых кислот. Включает в себя актинидин, который эффективно расщепляет белки и помогает переваривать пищу.
• Авокадо — богат катализаторами, помогающими усваивать жиры. В этом фрукте почти нет сахара, поэтому его можно употреблять при диабете. Особенно полезен при болезнях поджелудочной железы.
• Мед — обладает большим количество натуральных ферментов и улучшает расщепление и последующее усвоение большинства веществ, поступающих в организм (кроме жиров). Он помогает переваривать сахара, белки, крахмал.
• Кефир — один самых ценных продуктов с точки зрения содержания натуральных ферментов. В нем есть липазы, лактаза, протеазы. Он не только помогает переваривать пищу, но и способствует усвоению молочных продуктов при непереносимости лактозы.
• Имбирь — способствует расщеплению белков. Активизирует деятельность ЖКТ, способствует регулярному опорожнению кишечника. Важным свойством имбиря является то, что он стимулирует выработку собственных ферментов в организме.
• Квашеная капуста — еще один ценный продукт, содержащий много полезных ферментов. Нормализует процессы пищеварения, активизирует деятельность гладкой мускулатуры кишечника, стимулирует стул, избавляет от запоров. Квашеная капуста полезна для поддержания высокого уровня иммунитета.
• Кимчи — пекинская капуста, квашенная по-корейски. При квашении в нее добавляют много острых, пикантных специй и пряностей. Кимчи обладает большим количеством катализаторов, способствующих усвоению белков, жиров и углеводов. Является антиоксидантом, снижает уровень холестерина в крови.

Помимо перечисленных позиций, натуральные ферменты также содержатся в таких продуктах питания, как:

• чеснок,
• лук,
• редька,
• хрен,
• сырая морковь,
• свекла.

Перечисленные продукты входят в рацион большинства долгожителей. Это отличная профилактика болезней ЖКТ.

Вещества, препятствующие действию ферментов

Однако надо помнить, что есть продукты, блокирующие действие полезных катализаторов. Такая пища долго переваривается, для ее расщепления и усвоения требуется много времени. Эти продукты нередко вызывают образование газов в кишечнике и являются виновниками запоров. К такой пище относятся:

• яичный белок,
• бобовые культуры (горох, фасоль, чечевица),
• орехи,
• семечки.

Если у человека есть проблемы с пищеварением, ему надлежит использовать такую пищу в питание в ограниченном количестве.

Пройдите тестСоблюдаете ли вы правила здорового питания? Знаете ли вы принципы здорового питания? Пройдите тест и узнайте всю правду о вашей диете!

Использованы фотоматериалы Shutterstock

Источник

Амилаза

Структура амилазы слюнных желез. Катион кальция показан жёлтым цветом, анион хлора — зелёным.

Амила́за (др.-греч. ἄμυλον — крахмал) — фермент, гликозил-гидролаза, расщепляющий крахмал до олигосахаридов, относится к ферментам пищеварения. Расщепляет α-1,4-гликозидную связь. Амилаза присутствует в слюне человека и некоторых млекопитающих, где фермент начинает химический процесс переваривания пищи. Продукты с высоким содержанием крахмала и низким содержанием сахара, такие как рис и картофель, могут приобретать сладковатый вкус при длительном пережёвывании за счёт превращения амилазой крахмала в сахар. Поджелудочная железа и слюнные железы выделяют амилазу, расщепляющую крахмал до ди- и трисахаридов, которые, в свою очередь, превращаются другими ферментами в глюкозу, источник энергии для организма.

История[править | править код]

В истории амилаза стала первым открытым ферментом, когда французский химик Ансельм Пайен описал в 1833 году диастазу — фермент (на самом деле, смесь ферментов), расщепляющий крахмал до мальтозы. Согласно другим данным, амилазу в 1814 году открыл академик петербургской Академии наук К. С. Кирхгоф.

Классификация[править | править код]

По субстратной специфичности амилазы классифицируют на альфа-, бета- и гамма-амилазу.

α-Амилаза[править | править код]

α-Амилаза (1,4-α-d-глюкан-глюканогидролаза, гликогеназа; шифр КФ — 3.2.1.1) является кальций-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза поджелудочной железы[1]. Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна в нейтральной среде (pH = 6,7-7,0). Фермент обнаружен также у растений (например, в овсе), в грибах (в аскомицетах и базидиомицетах) и бактериях (Bacillus).

β-Амилаза[править | править код]

β-Амилаза (1,4-α-d-глюкан-мальтогидролаза; шифр КФ — 3.2.1.2) присутствует у бактерий, грибов и растений, но отсутствует у животных. Она отщепляет вторую с конца α-1,4-гликозидную связь, образуя, таким образом, дисахарид мальтозу. При созревании фруктов β-амилаза расщепляет плодовый крахмал на сахара́, что приводит к сладкому вкусу зрелых плодов. В семенах β-амилаза активна на стадии, предшествующей прорастанию, тогда как α-амилаза важна при непосредственно прорастании семени.

β-Амилаза пшеницы является ключевым компонентом при образовании солода. Бактериальная β-амилаза участвует в разложении внеклеточного крахмала.

γ-Амилаза[править | править код]

γ-Амилаза (1,4-α-d-гликан-глюкогидролаза, глюкан-1,4-α-глюкозидаза, амилоглюкозидаза, экзо-1,4-α-глюкозадаза, глюкоамилаза, лизосомальная α-глюкозидаза; шифр КФ — 3.2.1.3) отщепляет последнюю α-1,4-гликозидную связь, приводя к образованию глюкозы. Кроме этого, γ-амилаза способна гидролизовать α-1,6-гликозидную связь. В отличие от других амилаз, γ-амилаза наиболее активна в кислых условиях (при pH = 3).

Применение[править | править код]

Некоторые виды дрожжей способны разлагать крахмал с помощью амилазы до ди- и трисахаридов, которые потом используются в жизнедеятельности, образуя в результате этанол, углекислый газ (CO2) и другие метаболиты, которые придают хлебу специфический вкус и «поднимают» тесто. Но пекарские дрожжи (Saccharomyces cerevisiae) этого не могут, поэтому в современных хлебопекарных технологиях амилаза используется как одно из важных составляющих специальной добавки. Добавление амилазы в тесто позволяет использовать для жизнедеятельности дрожжей часть крахмала муки, ускоряя тем самым процесс брожения, и одновременно позволяет изготовителю хлеба сэкономить, уменьшив количество используемого сахара.[источник не указан 1236 дней]

Бактериальная амилаза используется в стиральных порошках для разложения крахмала, присутствующего в белье.

В пищевой промышленности амилаза зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1100 как улучшитель муки и хлеба.

Примечания[править | править код]

Ссылки[править | править код]

• Амилаза (Amylase) // Медицинские термины. — 2000.

Источник

Ферменты

Ферменты — это особый вид протеинов, которым природой отведена роль катализаторов разных химических процессов.

Этот термин постоянно на слуху, правда, далеко не все понимают, что такое фермент или энзим, какие функции выполняет это вещество, а также чем отличаются ферменты от энзимов и отличаются ли вообще. Все это сейчас и узнаем.

Без этих веществ ни люди, ни животные не смогли бы переваривать пищу. А впервые к применению ферментов в быту человечество прибегло более 5 тысяч лет тому назад, когда наши предки научились хранить молоко в «посуде» из желудков животных. В таких условиях под воздействием сычужного фермента молоко превращалось в сыр. И это только один из примеров работы энзима в качестве катализатора, ускоряющего биологические процессы. Сегодня ферменты незаменимы в промышленности, они важны для производства сахара, маргаринов, йогуртов, пива, кожи, текстиля, спирта и даже бетона. В моющих средствах и стиральных порошках также присутствуют эти полезные вещества — помогают выводить пятна при низких температурах.

История открытия

Энзим в переводе с греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти тремя веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты — не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живым организмом. Он также дал ему свое название — «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки — ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из аминокислот. И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной — обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима — сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно по 20 видов. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Биохимические свойства

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разделены на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.

Реакции при участии энзимов:

1. Окисление и восстановление.

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.

2. Реакция переноса группы.

Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а из остатков глюкозы создают дисахариды.

3. Гидролиз.

Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.

4. Создание или удаление двойной связи.

Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.

5. Изомеризация функциональных групп.

Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

6. Образование одинарной связи с устранением элемента воды.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках. Они имеют жизненно важное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм.

Некоторые из этих веществ помогают разрушать слишком большие молекулы на более мелкие «куски», которые организм сможет переварить. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми «работают» ферменты, называются субстратами. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключ-замок» активный центр фермента занимает в субстрате место строго определенной конфигурации. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться.

По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый — реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. Вследствие такого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые потом отделяются от фермента. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате — ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов, используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Катализатор и не только

Сегодня можно часто услышать о пользе ферментов. Но что такое эти вещества, от которых зависит работоспособность нашего организма?

Энзимы — это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов.

В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта. Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму.

Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом работы ключа и замка — только правильно подобранные элементы смогут «сработаться». Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества.

Ферменты в качестве катализаторов ускоряют процессы метаболизма и другие реакции.

Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима. Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться.

Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна — роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтобы снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, — синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около 32-34 молекул АТФ.

Помимо этого, энзимы (липаза, амилаза, протеаза) активно применяются в медицине. В частности, служат компонентом ферментативных препаратов, таких как «Фестал», «Мезим», «Панзинорм», «Панкреатин», применяемых для лечения несварения желудка. Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему (растворяют тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:

1. Концентрация субстрата.

Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента. После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции.

2. Температура.

Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталитическая активность фермента теряется навсегда.

3. Кислотность.

На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается.

Ферменты для пищеварения

Ферменты, присутствующие в человеческом организме, можно разделить на 2 группы:

• метаболические;
• пищеварительные.

Метаболические «работают» над нейтрализацией токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме.

За что отвечают пищеварительные — понятно из названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из еды, значит надо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, который способен расщепить трудно перевариваемую пищу.

Пищевые ферменты — катализаторы, которые расщепляют продукты питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.

Ротовая полость

На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы и глюкозу, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания.

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа — желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:

• трипсин — отвечает за расщепление белков;
• альфа-химотрипсин — помогает усвоению протеинов;
• эластазы — расщепляют некоторые виды белков;
• нуклеазы — помогают расщеплять нуклеиновые кислоты;
• стеапсин — способствует усвоению жирной пищи;
• амилаза — отвечает за усвоение крахмалов;
• липаза — расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдуют»:

• пептидазы — расщепляют пептидные соединения к уровню аминокислот;
• сахараза — помогает усваивать сложные сахара и крахмалы;
• мальтаза — расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар);
• лактаза — расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах);
• липаза — способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот;
• эрепсин — воздействует на протеины;
• изомальтаза — «работает» с мальтозой и изомальтозой.

Толстый кишечник

Здесь функции ферментов выполняют:

• кишечная палочка — отвечает за переваривание лактозы;
• лактобактерии — влияют на лактозу и некоторые другие углеводы.

Кроме названных энзимов, существуют еще:

• диастаза — переваривает растительный крахмал;
• инвертаза — расщепляет сахарозу (столовый сахар);
• глюкоамилаза — превращает крахмал в глюкозу;
• альфа-галактозидаза — способствует перевариванию бобов, семян, соевых продуктов, корневых овощей и листовых;
• бромелайн — фермент, полученный из ананасов, способствует расщеплению разных видов белков, эффективен при разных уровнях кислотности среды, обладает противовоспалительными свойствами;
• папаин — фермент, выделенный из сырой папайи, способствует расщеплению мелких и крупных протеинов, эффективен в широком диапазоне субстратов и кислотности.
• целлюлаза — расщепляет целлюлозу, растительные волокна (в человеческом организме не обнаружена);
• эндопротеаза — расщепляет пептидные связи;
• экстракт бычьей желчи — энзим животного происхождения, стимулирует моторику кишечника;
• панкреатин — фермент животного происхождения, ускоряет переваривание жиров и белков;
• панкрелипаза — животный фермент, способствует усвоению белков, углеводов и липидов;
• пектиназа — расщепляет полисахариды, содержащиеся во фруктах;
• фитаза — способствует усвоению фитиновой кислоты, кальция, цинка, меди, марганца и других минералов;
• ксиланаза — расщепляет глюкозу из зерновых.

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, поскольку помогают организму расщеплять пищевые компоненты до состояния, пригодного для использования питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но кроме этого, многие из полезных веществ, способствующих пищеварению, содержатся также и в некоторых продуктах.

Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.

Например, абрикосы содержат в себе смесь полезных энзимов, в том числе инвертазу, которая отвечает за расщепление глюкозы и способствует быстрому высвобождению энергии.

Натуральным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов) может послужить авокадо. В организме это вещество производит поджелудочная железа. Но дабы облегчить жизнь этому органу, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо — вкусно и полезно.

Кроме того, что банан, пожалуй, самый известный источник калия, он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, картофеле, крупах. Мальтаза способствует расщеплению мальтозы, так называемого солодового сахара, который в обилии представлен в пиве и кукурузном сиропе.

Другой экзотический фрукт — ананас содержит в себе целый набор энзимов, в том числе и бромелайн. А он, согласно некоторым исследованиям, еще и обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

Экстремофилы и промышленность

Экстремофилы — это вещества, способны сохранять жизнедеятельность в экстремальных условиях.

Живые организмы, а также ферменты, позволяющие им функционировать, были найдены в гейзерах, где температура близка к точке кипения, и глубоко во льдах, а также в условиях крайней солености (Долина Смерти в США). Кроме того, ученые находили энзимы, для которых уровень рН, как оказалось, также не принципиальное требование для эффективной работы. Исследователи с особым интересом изучают ферменты-экстремофилы, как вещества, которые могут быть широко использованы в промышленности. Хотя и сегодня энзимы уже нашли свое применение в индустрии как биологически и экологически чистые вещества. К применению энзимов прибегают в пищевой промышленности, косметологии, производстве бытовой химии.

Более того, «услуги» ферментов в таких случаях обходятся дешевле, чем синтетических аналогов. Кроме того, натуральные вещества являются биоразлагаемыми, что делает их использование безопасным для экологии. В природе существуют микроорганизмы, способные расщепить ферменты на отдельные аминокислоты, которые затем становятся компонентами новой биологической цепочки. Но это, как говорится, уже совсем другая история.

Источники

1. Коровкин Б. Ф. — Ферменты в жизни человека / Б. Ф. Коровкин. — М.: Медицина, 2016