Какой продукт расщепляет белок

Ферменты или энзимы — биологически активные белки, присутствующие во всех клетках организма человека. Они отвечают за образование и разрушение молекул и химических связей.

Существует 2 вида ферментов: пищеварительные и метаболические. Ферменты первого типа вырабатываются пищеварительной системой. Они предназначены для расщепления поступающей в организм пищи и усвоения питательных веществ, необходимых для выработки энергии. Ферменты второго вида необходимы для функционирования клеток и поддержания здоровья.

В каких органах вырабатываются пищеварительные ферменты

Выработка пищеварительных ферментов происходит во всем пищеварительном тракте. В этом процессе принимают участие слюнные железы, внутренняя поверхность желудка и кишечника, желчный пузырь и печень. Однако наибольший вклад вносит поджелудочная железа, имеющая форму груши.

В чем польза пищевых добавок с ферментами

На сегодняшний день жалобы на пищеварение есть почти у каждого третьего взрослого жителя развитых стран. У многих из них выделяется недостаточное количество активных пищеварительных ферментов,либо они нуждаются в помощи. Решить проблему помогают добавки с ферментами.

Они:

• облегчают неприятные симптомы, так как способствуют перевариванию пищи и предотвращению таких проблем, каквздутие живота, газообразование, изжога, несварение желудка и нарушения стула;
• улучшают кишечную микрофлору и регулируют стул, помогая бороться с запорами.

Как производят добавки с пищеварительными ферментами

Изначально в добавки включали пищеварительные ферменты трипсин и химотрипсин, которые производили из желчного пузыря свиней. Позже появились ферменты, получаемые от микроорганизмов и растений. Они значительно стабильнее и активнее ферментов животного происхождения, лучше расщепляют жиры, протеины, углеводы и другие вещества, содержащиеся в пище.

Внимание! Наиболее распространены растительные ферменты папаини бромелайн, а также ферменты, которые вырабатываются дрожжами семейства Aspergillus. Их безопасность подтверждена в ходе их применения. Доказано, что они способны разрушать больше жиров, белков и углеводов, чем их аналоги.

Действие добавок с ферментами

При приеме перед едой в составе добавок ферменты (лактаза, протеазы, амилазы, липазы, мальтаза, сахараза, целлюлаза) способствуют лучшему перевариванию пищи. Каждый из них «специализируется» на расщеплении конкретных продуктов.

Внимание! Результат от употребления добавок становится заметным примерно через 2 недели, поэтому рекомендуется, чтобы их пробный прием составлял не менее 14 дней.

Выбирая добавку, следует обращать внимание не на удельный вес ферментов, а на уровень их активности. Кроме того, лучше отдавать предпочтение БАДам, содержащим смесь ферментов, так как в таких случаях они активизируются при разных уровнях pH и оказывают полезное действие на всем протяжении пищеварительного тракта.

Дозировка ферментных препаратов

Общей рекомендации по этому вопросу нет, так как на рынке представлены ферментированные добавки, которые сильно различаются по степени воздействия на организм. В связи с этим следует четко следовать рекомендациям, представленным в инструкциях.

Возможные побочные эффекты

Как правило, ферменты, поступающие в организм в составе добавок, хорошо переносятся, и у них отсутствуют побочные эффекты. Лишь у небольшой части тех, кто их употребляет, наблюдается расстройство желудка и мягкий стул. В таких случаях следует прекратить прием добавок и проконсультироваться с врачом.

«Расщепление белков в желудочно-кишечном тракте» — это первая из четырёх статья из цикла «Обмен белков в организме человека»

В течение всей жизни в организме происходят одновременно разрушения и биосинтез клеток и тканей. Эти противоположные, но тесно связанные между собой процессы — ассимиляция и диссимиляция — составляют основу жизни. Итак, в организм должны постоянно поступать вещества, необходимые для построения новых клеток. Главная роль в этом принадлежит белкам, так как ни углеводы, ни жиры не могут их заменить в образовании основных структурных элементов органов и тканей. Среди различных преобразований, присущих живой материи, основное место занимает белковый обмен.

В связи с тем, что белки являются азотсодержащими веществами, одним из методов, характеризующим состояние белкового обмена в организме, может быть определение баланса азота. У здорового человека при нормальном питании отмечается состояние белкового равновесия, когда поступление азота компенсирует его затраты. При отрицательном азотистом балансе количество выведенного азота превышает его  количество, поступающее в составе белков. Такое состояние может наблюдаться при нарушении деятельности пищеварительной системы, белковом голодании и т п.

Положительный азотистый баланс бывает в тех случаях, когда количество выведенного азота меньше того, что поступает в составе белков. Это характерно для растущего организма, при беременности, при повышении активности процессов биосинтеза белка (например, при физических нагрузках).

Для синтеза белков в организме необходимы различные аминокислоты. Некоторые из них, образующиеся в самом организме, называются заменимыми. Аминокислоты, не синтезирующиеся в организме человека, называются незаменимыми. Они должны регулярно поступать с пищей. Белки, в состав которых входят заменимые и незаменимые аминокислоты в соотношениях, приближающихся к таковым в организме, называют полноценными.

Среди пищевых продуктов практически нет белков, которые полностью соответствуют этим требованиям. Наиболее близки к полноценному белки материнского молока, куриного яйца. Итак, для полного обеспечения здорового организма полноценными белками в суточный рацион должны быть включены различные пищевые продукты как животного, так и растительного происхождения.

Для нормальной жизнедеятельности человека необходимо поступление такого количества полноценного белка, которое будет покрывать все потребности организма. Оно зависит от пола, возраста, интенсивности труда и т.д. С учетом этих факторов разработаны нормы белкового питания. Недостаточное потребление белков приводит к нарушению процессов жизнедеятельности, ухудшению здоровья, а длительное белковое голодание неизбежно заканчивается гибелью.

Белки необходимы для организма, прежде всего, как пластический материал, из которого строятся клетки всех тканей, органов и систем. Однако пищевые белки не могут быть использованы без предварительного расщепления в организме, так как они имеют сложную структуру и видовую специфичность.

Расщепление (гидролиз) белков на аминокислоты, которые лишены видовой и тканевой специфичности, происходит в желудочно-кишечном тракте.

Переваривание питательных веществ (белков, углеводов, липидов) — это процесс гидролиза соответствующих соединений, входящих в состав продуктов питания, который происходит в пищеварительном тракте и приводит к образованию простых биомолекул. Последние за счет действия специфических механизмов мембранного транспорта всасываются в кровь или лимфу.

Переваривание белков начинается в желудке под действием желудочного сока. В состав желудочного сока входит соляная кислота, которая вырабатывается обкладочными  клетками слизистой оболочки желудка. Она денатурирует белок, облегчает его  последующее расщепление. В состав желудочного сока входят кислые фосфаты и некоторые органические кислоты. Соляная кислота способствует превращению профермента пепсиногена, который секретируется главными клетками слизистой оболочки желудка, в активный протеолитический фермент пепсин.

Оптимальная концентрация водородных ионов для пепсина составляет 1,5 — 2,5, что соответствует кислотности желудочного сока в процессе пищеварения. При увеличении рН среды до 6,0 (в кишечнике) пепсин теряет свою активность. Пепсин относится к однокомпонентным ферментам, то есть к ферментам-протеинам. За сутки в желудке вырабатывается около 2 г пепсина.

Каталитическая активность пепсина желудка очень высока. Он катализирует расщепление пептидных связей в молекуле белка, образованных аминогруппами ароматических и дикарбоновых аминокислот. В результате действия пепсина образуются полипептиды различной величины и отдельные свободные аминокислоты.

Кроме пепсина, в желудочном соке содержится протеолитический фермент гастриксин, оптимальное значение рН которого находятся в пределах 3,5 — 4,5. Гастриксин вступает в действие на последних этапах переваривания пищи в желудке.

В желудке грудных детей обнаружен сычужный фермент — химозин. Оптимум действия этого фермента рН 3,5 — 4,0. Под влиянием химозина в присутствии солей кальция казеиноген молока в ходе гидролиза превращается в казеин и молоко свёртывается.

Легче других в желудке перевариваются альбумины и глобулины животного и растительного происхождения; плохо расщепляются белки соединительной ткани (коллаген и эластин) и совсем не расщепляются кератин и протамины.

Частично переваренная полужидкая масса питательных соединений, которая образуется в желудке (химус) периодически поступает через пилорический клапан в двенадцатиперстную кишку. В эту часть пищеварительного канала поступают из  поджелудочной железы протеолитические ферменты и пептидазы, которые действуют на пептиды, поступающие из желудка. Каталитическое действие этих ферментов происходит в слабощелочной среде (рН 7,5 — 8,0), которая образуется имеющимися в кишечном соке бикарбонатами.

Большинство ферментов протеолитического действия, функционирующих в тонкой кишке, синтезируются в экзокринных клетках поджелудочной железы в виде проферментов, которые активируются после их поступления в двенадцатиперстную кишку (трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и Б). Гидролиз белков и пептидов, поступающих из желудка, происходит как в полости тонкой кишки, так и на поверхности энтероцитов — пристеночное или мембранное пищеварение.

Сок поджелудочной железы поступает в двенадцатиперстную кишку и смешивается с кишечным соком. Эта смесь содержит протеолитические ферменты, расщепляющие белки, альбумозы и пептоны до небольших пептидов, а затем до аминокислот. К протеолитическим ферментам относятся трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы и большая группа три- и дипептидаз.

Трипсин находится в соке поджелудочной железы в неактивной форме, в виде профермента трипсиногена. Его активация происходит под действием фермента кишечного сока — энтерокиназы. Для процесса активации необходимы ионы Са2+. Процесс преобразования трипсиногена в трипсин осуществляется путем отщепления небольшого пептида с N-конца пептидной цепи фермента.

Трипсин гидролизует как нерасщепленные в желудке белки, так и высокомолекулярные пептиды, действуя главным образом на пептидные связи между аргинином и лизином. Оптимум рН для трипсина составляет 7,0 — 8,0. Трипсин делает сравнительно неглубокий гидролиз белка, образует полипептиды и небольшое количество свободных аминокислот.

Активность трипсина может снижаться под влиянием ряда ингибиторов. К ним относятся основные пептиды с молекулярной массой 9000 ед. Они обнаружены в поджелудочной железе, крови, легких, в бобах сои. Снижает активность трипсина и мукопротеин, содержащийся в сырых яйцах — авидин.

Химотрипсин — второй протеолитический фермент поджелудочной железы. Он также секретируется в неактивной форме, в виде химотрипсиногена. Под действием трипсина химотрипсиноген переходит в активный фермент — химотрипсин. Действие химотрипсина подобно действию трипсина. Оптимум рН для обоих ферментов примерно одинаковый, химотрипсин действует на белки и полипептиды, содержащие ароматические аминокислоты (тирозин, фенилаланин, триптофан), а также на пептидные связи, которые не подвергаются воздействию трипсина (метионин, лейцин).

Пептиды, которые образуютсяся в результате воздействия на белки пепсина, трипсина и химотрипсина в нижних отделах тонкой кишки, подвергаются дальнейшему расщеплению. Этот процесс осуществляют карбоксипептидазы, аминопептидазы. Эти ферменты относятся к металлоферментам. Они активируются двухвалентными ионами: Mg2+, Mn2+, Со2+, которые играют важную роль в формировании фермент-субстратного комплекса.

Механизм действия амино- и карбоксипептидаз заключается в отщеплении от пептидов конечных аминокислот, имеющих свободную аминную или карбоксильную группу.  Небольшие пептиды, которые остались нерасщепленными и состоят из трех-четырех аминокислотных остатков, подвергаются гидролизу специфическими ди- и триаминопептидазами. В соке поджелудочной железы присутствует фермент эластаза. Эластаза — эндопептидаза, которая также имеет широкую субстратную специфичность, расщепляя пептидные связи, образующиеся остатками аминокислот малого размера — глицина, аланина, серина.

Таким образом, в результате последовательного действия на белки протеолитических ферментов в кишечнике образуются свободные аминокислоты, которые всасываются в кровь через стенку кишечника.

Следующая вторая статья из цикла «Обмен белков в организме человека» — «Обезвреживание продуктов гниения белков в кишечнике». Третья статья «Обмен аминокислот в тканях»